|
|
|
содержание .. 11 12 13 14 ..
103 белоК ментами осуществляется через регу- ляторные Г-белки (см. Г-белки). Неко- торые мембранные Б.р., обладают соб- ственной ферментативной (протеин- киназной) активностью (напр., рецеп- торы инсулина и различных факторов роста). Эти протеинкиназы регулируют активность различных белков путем их фосфорилирования по остаткам тиро- зина. Специфические гормоны стиму- лируют протеинкиназную активность и аутофосфорилирование молекул Б.р., что необходимо для преобразования ими регуляторных сигналов. Б.р. могут состоять из одной или нескольких по- липептидных цепей, ассоциированных благодаря невалентным взаимодей- ствиям или сшивкам дисульфидными связями. Напр., Б.р. для инсулина со- стоит из четырех полипептидных це- пей двух типов (α 2 β 2 ), которые сшиты дисульфидными связями. Впервые тер- мин «рецепторная субстанция» пред- ложен Дж. Лэнгли в 1906 г. для обозна- чения компонентов мышечной клетки, за которые конкурируют никотин и ку- раре, блокирующие передачу сигнала от нервного окончания к мышце. белковый блоттинг (Western - blot- ting) — см. Вестерн-блоттинг, белко- вый блоттинг. белок , протеин (protein) [франц.
proteine, от греч. protos — первый и лат. -in(e) — суффикс, обозначающий «подобный»] —
высокомолекулярное органическое соединение, представ- ляющее собой полимер, который по- строен из остатков аминокислот, сое- диненных между собой пептидными связями (-СО-NH 2 -); важнейшее ве- щество живой клетки, выполняющее многообразные функции. Молекулы Б. имеют молекулярную массу от де- сятков до нескольких тыс. кДа; напр., рибонуклеаза имеет молекулярную массу 12,7 кДа, а дыхательный пиг- мент улитки гемоциа-нин — 6600 кДа. В состав Б. входит 20 различных ами- нокислот. Б. может состоять только из аминокислот или из аминокислот и не- аминокислотных компонентов разной химической природы (простетических групп) — от простых неорганических соединений до сложных органических, напр. металлов (металлопротеиды), углеводов (глико-протеиды), липидов (липопротеиды), нуклеиновых кислот (нуклеопротеиды) и т. д. (см. Протеид). Б. может содержать одну или несколько идентичных или разных полипептид- ных цепей (субъединиц). Различают четыре уровня структурной организа- ции Б.: первичную структуру (после- довательность аминокислотных остат- ков в полипептидной цепи), вторичную структуру (пространственная укладка полипептидной цепи в α-спиральные участки и в β-структурные образова- ния), третичную структуру (полная трехмерная пространственная упа- ковка полипептидной цепи) и четвер- тичную структуру (связь нескольких полипептидных цепей в единую струк- туру). Четвертичную структуру имеют только Б. состоящие из нескольких по- липептидных цепей. В зависимости от пространственной структуры все Б. де- лятся на два больших класса: фибрил- лярные (они обычно используются как структурный материал) и глобуляр- ные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.). Разнообразие Б. обу- словлено различной последовательно- стью аминокислотных остатков и дли- ной полипептидной цепи, т. е. первич- ной структурой Б., которая опреде- ляет пространственную структуру, хи- мические и физические свойства Б. Б. выполняют разнообразные жизненно важные функции в клетках: фермен- тативную, структурную, двигатель- ную, регуляторную, транспортную, за- щитную, запасную и др. Не существует универсальной классификации Б., учи- тывающей все особенности их струк- тур и функций. Б. открыт Г. Мульдером в 1836 г., в 1838 г. И. Берцелиус пред- ложил термин «протеин». Полипептид- |