Биологическая химия - часть 160

Глава 20

МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ

Мышечная ткань составляет 40–42% от массы тела. Основная динами-

ческая функция мышц – обеспечить подвижность путем сокращения и пос-

ледующего расслабления. При сокращении мышц осуществляется работа,

связанная с превращением химической энергии в механическую.

Различают три типа мышечной ткани: скелетную, сердечную и гладкую

мышечную ткань.

Существует также деление на гладкие и поперечно-полосатые (исчерчен-

ные) мышцы. К поперечно-полосатым мышцам, помимо скелетных, отно-

сятся мышцы языка и верхней трети пищевода, внешние мышцы глазного

яблока и некоторые другие. Морфологически миокард относится к по-

перечно-полосатой мускулатуре, но по ряду других признаков он занимает

промежуточное положение между гладкими и поперечно-полосатыми

мышцами.

МОРФОЛОГИЧЕСКАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТОЙ МЫШЦЫ

Поперечно-полосатая мышца состоит из многочисленных удлиненных во-

локон *, или мышечных клеток. Двигательные нервы входят в различных

точках в мышечное волокно и передают ему электрический импульс,

вызывающий сокращение. Мышечное волокно обычно рассматривают как

многоядерную клетку гигантских размеров, покрытую эластичной оболоч-

кой – сарколеммой (рис. 20.1). Диаметр функционально зрелого попереч-

но-полосатого мышечного волокна обычно составляет от 10 до 100 мкм,

а длина волокна часто соответствует длине мышцы.

В каждом мышечном волокне в полужидкой саркоплазме по длине

волокна расположено, нередко в форме пучков, множество нитевидных

образований – миофибрилл (толщина их обычно менее 1 мкм), обладаю-

щих, как и все волокно в целом, поперечной исчерченностью. Поперечная

исчерченность волокна, зависящая от оптической неоднородности белковых

веществ, локализованных во всех миофибриллах на одном уровне, легко

выявляется при исследовании волокон скелетных мышц в поляризационном

или фазово-контрастном микроскопе.

* Выделяют также белые и красные мышечные волокна. Белые мышечные волокна

отличаются более высоким содержанием миофибрилл и в соответствии с этим способностью

к более быстрым сокращениям. В красных волокнах содержание миофибрилл относительно

меньше, а саркоплазмы больше. Свое название красные волокна получили благодаря высо-

кому содержанию в них миоглобина. Красные мышечные волокна отличаются более выра-

женным тоническим характером сокращения. У человека белые и красные волокна встре-

чаются обычно вместе в одной и той же мышце.

645

Рис. 20.1. Структура волокна скелетной мышцы (по Гассельбаху).
I - А-диск; II - I-диск; III - Н-зона; 1 - Z-линия; 2 - Т-система; 3 - саркоплазматическая сеть;

4 - устье Т-системы; 5 - гликоген; 6 - митохондрия; 7 - сарколемма.

В саркоплазме мышечных волокон обнаруживается и ряд других струк-

тур: митохондрии, микросомы, рибосомы, трубочки и цистерны сарко-

плазматической сети, различные вакуоли, глыбки гликогена и включения

липидов, играющие роль запасных энергетических материалов, и т.д. (см.

рис. 20.1).

Повторяющимся элементом поперечно-полосатой миофибриллы явля-

ется саркомер – участок миофибриллы, границами которого служат узкие

Z-линии. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сот саркомеров.

Средняя длина саркомера 2,5–3,0 мкм. В середине саркомера находится

зона протяженностью 1,5–1,6 мкм, темная в фазово-контрастном микро-

скопе. В поляризованном свете она дает сильное двойное лучепреломление.

Эту зону принято называть диском А (анизотропный диск). В центре диска

А расположена линия М, которую можно наблюдать только в электронном

микроскопе. Среднюю часть диска А занимает зона Н более слабого

двойного лучепреломления. Наконец, существуют изотропные диски, или

диски I, с очень слабым двойным лучепреломлением. В фазово-контраст-

ном микроскопе они кажутся более светлыми, чем диски А. Длина дисков

I около 1 мкм. Каждый из них разделен на две равные половины

Z-мембраной, или Z-линией.

646

Рис. 20.2. Строение саркомера скелетной мышцы.
а - схематическое изображение структуры саркомера; б - расположение толстых и тонких нитей

(поперечное сечение).

Согласно современным представлениям, в дисках А расположены толс-

тые нити, состоящие главным образом из белка миозина, и тонкие нити,

состоящие, как правило, из второго компонента актомиозиновой систе-

мы – белка актина. Тонкие (актиновые) нити начинаются в пределах каж-

дого саркомера у Z-линии, тянутся через диск I, проникают в диск

А и прерываются в области зоны Н (рис. 20.2).

При исследовании тонких срезов мышц под электронным микроскопом

было обнаружено, что белковые нити расположены строго упорядоченно.

Толстые нити диаметром 12–16 нм и длиной примерно 1,5 мкм уложены

в форме шестиугольника диаметром 40–50 нм и проходят через весь диск А.

Между этими толстыми нитями расположены тонкие нити диаметром 8 нм,

простираясь от Z-линии на расстояние около 1 мкм. Изучение мышцы

в состоянии сокращения показало, что диски I в ней почти исчезают,

а область перекрывания толстых и тонких нитей увеличивается (в скелетной

мышце в состоянии сокращения саркомер укорачивается до 1,7–1,8 мкм).

Согласно модели, предложенной Э. Хаксли и Р. Нидергерке, а также

X. Хаксли и Дж. Хенсон, при сокращении миофибрилл одна система нитей

проникает в другую, т.е. нити начинают как бы скользить друг по другу,

что и является причиной мышечного сокращения.

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ

ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТОЙ МЫШЦЫ

В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80%

воды. Около 20–28% от массы мышцы приходится на долю сухого остатка,

главным образом белков. Помимо белков, в состав сухого остатка входят

гликоген и другие углеводы, различные липиды, экстрактивные азотсо-

647

Z- пластинка

Н-зона

М-линия

Толстые нити

Z-пластинка

Тонкие

нити

I-диск

А-диск

Саркомер длиной 2,5 мкм

сокращается до 1,7-1,8 мкм

держащие вещества, соли органических и неорганических кислот и другие

химические соединения (табл. 20.1).

Таблица 20.1. Химический состав поперечно-полосатых мышц млекопитающих

(средние значения)

Компонент

Вода

Плотные вещества

В том числе:

белки

гликоген

фосфоглицериды

холестерин

креатин + креатин-

фосфат

В процентах

от сырой

массы

72-80

20-28

16,5-20,9

0,3-3,0

0,4-1,0

0,06-0,2

0,2-0,55

Компонент

креатинин

АТФ

карнозин

карнитин

ансерин

свободные аминокислоты

молочная кислота

зола

В процентах

от сырой

массы

0,003-0,005

0,25-0,40

0,2-0,3

0,02-0,05

0,09-0,15

0,1-0,7

0,01-0,02

1,0-1,5

Мышечные белки

А.Я. Данилевский впервые разделил экстрагируемые из мышц белки на

3 класса: растворимые в воде, экстрагируемые 8–12 % раствором хлорида

аммония и белки, извлекаемые разбавленными растворами кислот и ще-

лочей. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные

группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. На долю

первых приходится около 35%, вторых – 45% и третьих – 20% от всего

количества мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от

друга по растворимости в воде и солевых средах с различной ионной силой.

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, раство-

римым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подраз-

деление саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин

и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку су-

ществование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоя-

щее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой

смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин

«миоген» также является собирательным понятием. В частности, в состав

белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной

активностью: например, ферменты гликолиза. К числу саркоплазмати-

ческих белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и раз-

нообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в мито-

хондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного

фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного

обмена. Недавно была открыта группа саркоплазматических белков – пар-

вальбумины, которые способны связывать ионы Са

2 +

. Их физиологическая

роль остается еще неясной.

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомио-

зин – белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так

называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин,

образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные

миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.

648